4.3.6 Posttranslationele wijzigingen

Na de translatie – de productie van een polypeptideketen – is het eiwit nog niet af. Zoals gezegd wordt het eiwit nog verder gevouwen.

In het spreken over eiwitten onderscheiden we daarbij 4 niveau’s van structuren: de primaire structuur (de aminozuurketen), de secundaire, de tertiaire en de quarternaire structuur (zie afbeelding hieronder). Die zullen hier eerst besproken worden.

De primaire structuur van een eiwit

Met de primaire structuur van een eiwit bedoelen we de volgorde van de aminozuren als lange keten; de polypeptideketen die ontstaat bij de translatie in een ribosoom.

De verschillende vormen van een eiwit.

De secundaire structuur van een eiwit

Doordat de aminozuren verschillen restgroepen hebben, waarvan sommige geladen zijn, andere niet, en sommigen waterstof of zwavelatomen bevatten, zullen de restgroepen elkaar afstoten of juist aantrekken. Zo ontstaan er bijvoorbeeld waterstofbruggen tussen sommige restgroepen; aantrekkingskrachten tussen twee aminozuren, waardoor die naar elkaar toebuigen. Zo kunnen er verschillende structuren in het eiwit ontstaan. Daarbij worden met name twee structuren herkent: een alfa-helix en een bèta-sheet, beiden gestabiliseerd door waterstofbruggen.

De tertiaire structuur

Tussen deze verschillende delen van aminozuren – de alfa-helixen en de beta-sheets uit de secundaire structuur, kunnen ook weer bindingen ontstaan:

hydrofobe interacties, ion-interacties en zwavelbindingen bijvoorbeeld. Deze zorgen dat grotere stukken eiwit weer om elkaar heen vouwen: de tertiaire structuur.

De quarternaire structuur

Eiwitten bestaan meestal niet uit één gevouwen polypetideketen, maar zijn samengesteld uit meerdere polypeptideketens. Als meerdere ketens zijn samengesteld, spreken we van een quaternaire structuur.

Elk eiwit heeft dus een primaire structuur, die door waterstofbindingen is gevormd tot een secundaire structuur en daarna door allerlei chemische interacties verder vouwt tot tertiaire structuur. In sommige gevallen ontstaat door samenwerking van meerdere aminozuurketens een quaternaire structuur. Dat is bijvoorbeeld het geval bij hemoglobine.